sAPP Alpha (2B3) Anti-Human Mouse IgG MoAb

淀粉样前体蛋白（Amyloid precursor protein，APP）是阿尔茨海默病中老年斑的主要成分——β-淀粉样蛋白（Amyloid β）的前体蛋白。已知存在三种主要的APP亚型，即APP695、APP751和APP770，它们是由共同的前体mRNA通过选择性剪接产生的。APP的处理过程主要通过两条途径：非淀粉样途径和淀粉样途径。非淀粉样途径由α-和γ-分泌酶介导，产生一个较大的片段，称为可溶性APPα（sAPPα），以及一个较小的3kDa肽段，称为p3。另一方面，淀粉样途径由β-和γ-分泌酶介导，产生可溶性APPβ（sAPPβ）和β-淀粉样蛋白。尽管APP自身的生理功能尚不清楚，但人们认为其在神经系统中的功能与其他器官中的功能不同。β-淀粉样蛋白是由β-和γ-分泌酶依次切割淀粉样前体蛋白（APP）产生的。在瑞典的一个家系中发现的APP中的双重错义突变（Lys670→Asn和Met671→Leu，即APPβ-sw）会增加Aβ40和Aβ42的产生，这种突变被用于建立过表达人类淀粉样前体蛋白突变形式的转基因小鼠模型。据报道，APPβ-sw的β-分泌酶切割和β-淀粉样蛋白的产生发生在内质网（ER）、高尔基体和内吞体中。在神经细胞中，含有N型或O型糖链修饰的成熟APP在Cdk5和c-Jun氨基末端激酶（JNK）的作用下，在Thr668位点（APP695）发生磷酸化，这两种激酶在神经系统中特异性激活，随后APP被转运至细胞膜和神经突起。人们认为，这种磷酸化会诱导APP细胞内结构域的结构变化，并影响Aβ的产生。APP与FE65的结合被认为参与了信息传递。仅供研究使用，不得用于诊断程序。